FFC#7/2020

Ruolo di modifiche post-traduzionali nel recupero funzionale di F508del CFTR

FFC#7/2020

L'inibizione degli enzimi responsabili delle modificazioni post traduzionali di CFTR stabilizza la proteina mutata e migliora l'efficacia.

Responsabile

Mauro Salvi (Università degli Studi di Padova, Dip. di Scienze Biomediche)

Ricercatori coinvolti

3

Categoria/e

AREA 1 Approcci innovativi per correggere il difetto di base, genetica

Durata

1 anno

Adozione raggiunta

€ 40.000 €

RISULTATI

La proteina CFTR è sottoposta a diverse modifiche chimiche reversibili la cui regolazione è stata spesso proposta come possibile intervento terapeutico per il ripristino funzionale delle forme mutate. Tuttavia non è ancora stato compreso quali tra queste modifiche siano effettivamente importanti per il recupero funzionale della CFTR mutata. Recentemente è stato dimostrato che il canale CFTR è sottoposto anche a metilazione, una modifica post traduzionale caratterizzata dall’aggiunta di gruppi metilici a specifici amminoacidi. La metilazione spesso è alternativa a un’altra modificazione chimica, chiamata ubiquitinazione, che prevede l’aggiunta di una ubiquitina, una sorta di “etichetta” che se agganciata alla proteina porta alla sua degradazione.
I ricercatori hanno focalizzato i loro studi sulla regolazione della metilazione e dell’ubiquitinazione e hanno ipotizzato che la regolazione della metilazione potesse essere terapeuticamente importante. In questo progetto il gruppo di ricerca ha dimostrato come bloccando l’azione di due specifiche demetilasi, enzimi responsabili della rimozione del gruppo metilico, si riesca ad aumentare il recupero funzionale di CFTR con mutazione F508del in presenza di correttori. I ricercatori hanno inoltre provato a bloccare direttamente l’ubiquitinazione attraverso l’inibizione dell’enzima UBA1, responsabile dell’aggancio dell’ubiquitina alle proteine.
Usando la molecola TAK-243, un nuovo inibitore dell’enzima UBA1, i ricercatori sono riusciti a bloccare l’ubiquitinazione e a impedire la degradazione della proteina CFTR con F508del sia in una linea cellulare epiteliale bronchiale (cellule CFBE) sia in cellule prelevate da paziente. Da esperimenti in vitro su cellule epiteliali bronchiali e nasali ottenute da persone con fibrosi cistica, i ricercatori hanno dimostrato che TAK-243 riesce a stabilizzare la CFTR mutata e la rende maggiormente disponibile all’azione del Kaftrio. È stato infine dimostrato che un approccio combinato di TAK-243 e Kaftrio porta a un miglioramento della funzionalità di CFTR mutata anche su cellule che esprimono altre rare mutazioni, quale N1303K per cui il Kaftrio non è ancora stato approvato.

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Pubblicazioni

  • Borgo C, D’Amore C, Capurro V et al, Targeting the E1 Ubiquitin-Activating Enzyme (UBA1) Improves Elexacaftor/Tezacaftor/Ivacaftor Efficacy towards F508del and Rare Misfolded CFTR Mutants. Cellular and molecular life sciences vol. 79,4 192. 16 Mar. 2022

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